Азотные органические соединения

Очень важны в народном хозяйстве азотсодержащие органические вещества. Азот может входить в органические соединения в виде нитрогруппы NO 2 , аминогруппы NH 2 и амидогруппы (пептидной группы) – C(O)NH, причем всегда атом азота будет непосредственно связан с атомом углерода.

Нитросоединения получают при прямом нитровании предельных углеводородов азотной кислотой (давление, температура) или при нитровании ароматических углеводородов азотной кислотой в присутствии серной кислоты, например:

Низшие нитроалканы (бесцветные жидкости) используются как растворители пластмасс, целлюлозного волокна, многих лаков, низшие нитроарены (желтые жидкости) – как полупродукты для синтеза аминосоединений.

Амины (или аминосоединения) можно рассматривать как органические производные аммиака. Амины могут быть первичными R – NH 2 , вторичными RR"NH и третичными RR"R" N, в зависимости от числа атомов водорода, которые замещены на радикалы R, R", R". Например, первичный амин - этиламин C 2 H 5 NH 2 , вторичный амин - дижетиламин (CH 3) 2 NH, третичный амин – триэтиламин (C 2 H 5) 3 N.

Амины, как и аммиак, проявляют основные свойства, они в водном растворе гидратируются и диссоциируют как слабые основания:

а с кислотами образуют соли:

Третичные амины присоединяют галогенпроизводные с образованием солей четырехзамещенного аммония:

Ароматические ажины (в которых аминогруппа связана непосредственно с бензольным кольцом) являются более слабыми основаниями, чем алкиламины, из-за взаимодействия неподеленной пары электронов атома азота с?-электронами бензольного кольца. Аминогруппа облегчает замещение водорода в бензольном кольце, например на бром; из анилина образуется 2,4,6-триброманилин:

Получение: восстановление нитросоединений с помощью атомарного водорода (получают либо непосредственно в сосуде по реакции Fe + 2НCl = FeCl 2 + 2Н 0 , либо при пропускании водорода Н 2 над никелевым катализатором Н 2 = 2Н 0) приводит к синтезу первичных аминов:

б) реакция Зинина

Амины используются в производстве растворителей для полимеров, лекарственных препаратов, кормовых добавок, удобрений, красителей. Очень ядовиты, особенно анилин (желто-коричневая жидкость, всасывается в организм даже через кожу).

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в своем составе две функциональные группы – кислотную СООН и аминную NH 2 ; являются основой белковых веществ.

Примеры:

Аминокислоты проявляют свойства и кислот, и аминов. Так, они образуют соли (за счет кислотных свойств карбоксильной группы):

и сложные эфиры (подобно другим органическим кислотам):

С более сильными (неорганическими) кислотами они проявляют свойства оснований и образуют соли за счет основных свойств аминогруппы:

Реакцию образования глицинатов и солей глициния можно объяснить следующим образом. В водном растворе аминокислоты существуют в трех формах (на примере глицина):

Поэтому глицин в реакции со щелочами переходит в глицинат-ион, а с кислотами – в катион глициния, равновесие смещается соответственно в сторону образования анионов или катионов.

Белки – органические природные соединения; представляют собой биополимеры, построенные из остатков аминокислот. В молекулах белков азот присутствует в виде амидогруппы – С(О) – NH– (так называемая пептидная связь С – N). Белки обязательно содержат С, Н, N, О, почти всегда S, часто Р и др.

При гидролизе белков получают смесь аминокислот, например:

По числу остатков аминокислот в молекуле белка различают дипептиды (приведенный выше глицилаланин), трипептиды и т. д. Природные белки (протеины) содержат от 100 до 1 10 5 остатков аминокислот, что отвечает относительной молекулярной массе 1 10 4 – 1 10 7 .

Образование макромолекул протеинов (биополимеров), т. е. связывание молекул аминокислот в длинные цепи, происходит при участии группы СООН одной молекулы и группы NH 2 другой молекулы:

Физиологическое значение белков трудно переоценить, не случайно их называют «носителями жизни». Белки – основной материал, из которого построен живой организм, т. е. протоплазма каждой живой клетки.

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма). Среди них есть и такие, которые не синтезируются вообще (или синтезируются в недостаточном количестве) самим организмом, они называются незаменимыми аминокислотами и вводятся в организм вместе с пищей. Пищевая ценность белков различна; животные белки, имеющие более высокое содержание незаменимых аминокислот, считаются для человека более важными, чем растительные белки.

1-2. Класс органических веществ

1. нитросоединения

2. первичные амины

содержит функциональную группу

1) – О – NO 2

3. Водородные связи образуются между молекулами

1) формальдегида

2) пропанола-1

3) циановодорода

4) этиламина

4. Число структурных изомеров из группы предельных аминов для состава C 3 H 9 N равно

5. В водном растворе аминокислоты CH 3 CH(NH 2)COOH химическая среда будет

1) кислотной

2) нейтральной

3) щелочной

6. Двойственную функцию в реакциях выполняют (по отдельности) все вещества набора

1) глюкоза, этановая кислота, этиленгликоль

2) фруктоза, глицерин, этанол

3) глицин, глюкоза, метановая кислота

4) этилен, пропановая кислота, аланин

7-10. Для реакции в растворе между глицином и

7. гидроксидом натрия

8. метанолом

9. хлороводородом

10. аминоуксусной кислотой продуктами будут

1) соль и вода

3) дипептид и вода

4) сложный эфир и вода

11. Соединение, которое реагирует с хлороводородом, образуя соль, вступает в реакции замещения и получается восстановлением продукта нитрования бензола, – это

1) нитробензол

2) метиламин

12. При добавлении лакмуса к бесцветному водному раствору 2-аминопропановой кислоты раствор окрашивается в цвет:

1) красный

4) фиолетовый

13. Для распознавания изомеров со строением СН 3 -СН 2 -СН 2 -NO 2 и NH 2 -СН(СН 3) – СООН следует использовать реактив

1) пероксид водорода

2) бромная вода

3) раствор NaHCO 3

4) раствор FeCl 3

14. При действии концентрированной азотной кислоты на белок появляется… окрашивание:

1) фиолетовое

2) голубое

4) красное

15. Установите соответствие между названием соединения и классом, к которому оно относится

16. Анилин действует в процессах:

1) нейтрализация муравьиной кислотой

2) вытеснение водорода натрием

3) получение фенола

4) замещение с хлорной водой

17. Глицин участвует в реакциях

1) окисления с оксидом меди (II)

2) синтеза дипептида с фенилаланином

3) этерификации бутанолом-1

4) присоединения метиламина

18-21. Составьте уравнения реакций по схеме

Многие из небелковых азотсодержащих веществ являются промежуточными или конечными продуктами белкового обмена растительных и животных организмов. Небелковые азотсодержащие вещества участвуют в образовании специфического вкуса и аромата продуктов. Некоторые из них стимулируют деятельность пищеварительных желез.

Аминокислоты являются основными структурными компонентами молекул белка и в свободном виде появляются в пищевых продуктах в основном в процессе распада белка. Свободные аминокислоты находятся в растительных и животных тканях в малых количествах.При хранении продуктов их количество увеличивается.

Амиды кислот являются производными жирных кислот с общей формулой RСН 2 СОNН 2. Они распространены в растительных и животных продуктах как естественная составная часть. К ним относятся аспарагин, глютамин, мочевина и др.

Аммиачные соединения встречаются в пищевых продуктах в малых количествах в виде аммиака и его производных, частности аминов. Значительное содержание аммиака и аминов указывает на гнилостное разложение белков пищевых продуктов. К производным аммиака относятся метиламины СН 3 NН 2 , диметиламины (СН 3) 2 NН, и триметиламины (СН 3) 3 N которые обладают специфическим запахом. При гниении белков мяса и рыбы образуются ядовитые для человека амины - кадаверин, путресцин, гистамин.

Нитраты , т.е. соли азотной кислоты, в качестве естественного соединения пищевых продуктов, встречаются в незначительных количествах, но в некоторых продуктах количество нитратов оказывается существенным. В настоящее время установлены предельно допустимые концентрации (ПДК) нитратов в различных видах овощей и плодов.

В организме человека под влиянием кишечной микрофлоры происходит восстановление нитратов в нитриты, которые всасываются в кровь и блокируют центры дыхания Предельно допустимая доза нитратов для человека не должна превышать 5 мг на 1 кг массы тела.

Нитриты, в частности, NaNO 2 добавляют в мясо в качестве консервирующего средства при производстве колбасных изделий, мясных копченостей, солонины, для сохранения розово-красной окраски готовых продуктов. Нитриты обладают более высокой токсичностью, чем нитраты, в желудке человека из них идет образование нитрозаминов – сильнейших из известных в настоящее время химических канцерогенов Предельно допустимая суточная доза для них составляет 0,4 мг на 1 кг массы тела человека. Санитарным законодательством установлена предельно допустимая норма содержания нитритов в мясопродуктах.

Алкалоиды - группа физиологически активных азотсодержащих соединений, которые обладают основными свойствами, имеют гетероциклическое строение. Многие из них в больших дозах являются сильнодействующими ядами.

К алкалоидам относятся никотин С 10 Н 14 N 2, кофеин С 8 Н 10 N 4 О 2 и теобромин С 7 Н 8 N 4 О 2 . Смертельная доза никотина для человека - 0,01-0,04 г. Острый жгучий вкус продуктам придают алкалоиды - пиперин С 17 Н 19 О 3 N и пипероватин С 16 Н 21 О 2 N (в горьком перце) и др.

Пуриновые азотистые основания - аденин С 5 Н 5 N 5 , гуанин С 5 Н 5 N 5 О, ксантин, С 5 Н 5 N 4 О 2 , гипоксантин С 5 Н 4 N 4 О - возникают при гидролизе нуклеиновых кислот, содержатся в мышцах животных и рыб, чае, дрожжах, тканях мозга. Это биологически активные вещества.

Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот

Амины

Амины — органические производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены углеродным остатком.

Соответственно, обычно выделяют три типа аминов:

Амины, в которых аминогруппа связана непосредственно с ароматическим кольцом, называются ароматическими аминами.

Простейшим представителем этих соединений является аминобензол , или анилин :

Основной отличительной чертой электронного строения аминов является наличие у атома азота, входящего в функциональную группу, неподеленной электронной пары. Это приводит к тому, что амины проявляют свойства оснований.

Существуют ионы, которые являются продуктом формального замещения на углеводородный радикал всех атомов водорода в ионе аммония:

Эти ионы входят в состав солей, похожих на соли аммония. Они называются четвертичными аммонийными солями.

Изомерия и номенклатура

Для аминов характерна структурная изомерия:

— изомерия углеродного скелета:

— изомерия положения функциональной группы:

Первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу (межклассовая изомерия ):

${CH_3-CH_2-CH_2-NH_2}↙{\text"первичный амин (пропиламин)"}$

${CH_3-CH_2-NH-CH_3}↙{\text"вторичный амин (метилэтиламин)"}$

Как видно из приведенных примеров, для того, чтобы назвать амин, перечисляют заместители, связанные с атомом азота (по порядку старшинства), и добавляют суффикс -амин .

Физические и химические свойства аминов

Физические свойства.

Простейшие амины (метил амин, диметиламин, триметиламин) — газообразные вещества. Остальные низшие амины — жидкости, которые хорошо растворяются в воде. Имеют характерный запах, напоминающий запах аммиака.

Первичные и вторичные амины способны образовывать водородные связи. Это приводит к заметному повышению их температур кипения по сравнению с соединениями, имеющими ту же молекулярную массу, но не способными образовывать водородные связи.

Анилин — маслянистая жидкость, ограниченно растворимая в воде, кипящая при температуре $184°С$.

Химические свойства.

Химические свойства аминов определяются в основном наличием у атома азота неподеленной электронной пары.

1. Амины как основания. Атом азота аминогруппы, подобно атому азота в молекуле аммиака, за счет неподеленной пары электронов может образовывать ковалентную связь по донорно-акцепторному механизму, выступая в роли донора. В связи с этим амины, как и аммиак, способны присоединять катион водорода, т.е. выступать в роли основания:

$NH_3+H^{+}→{NH_4^{+}}↙{\text"ион аммония"}$

$CH_3CH_2—NH_2+H^{+}→CH_3—{CH_2—NH_3^{+}}↙{\text"ион этиламмония"}$

Известно, что реакция аммиака с водой приводит к образованию гидроксид-ионов:

$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4^{+}+OH^{-}$.

Раствор амина в воде имеет щелочную реакцию:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^{+}+OH^{-}$.

Аммиак, реагируя с кислотами, образует соли аммония. Амины также способны вступать в реакцию с кислотами:

$2NH_3+H_2SO_4→{(NH_4)_2SO_4}↙{\text"сульфат аммония"}$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→{(CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4}↙{\text"сульфат этиламмония"}$.

Основные свойства алифатических аминов выражены сильнее, чем у аммиака. Повышение электронной плотности превращает азот в более сильного донора пары электронов, что повышает его основные свойства:

2. Амины горят на воздухе с образованием углекислого газа, воды и азота:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Аминокислоты

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу $—NH_2$ и карбоксильную группу $—СООН$, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа $—NH_2$ определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа $—СООН$ (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами — как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше $200°С$. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала $R—$ они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около $150$) выделяют протеиногенные аминокислоты (около $20$), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т.к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки $—NH—CO—$, например:

${nNH_2—(CH_2)_5—COOH}↙{\text"аминокапроновая кислота"}→{(…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n}↙{\text"капрон"}+(n+1)H_2O$.

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением аминои карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды $α$-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, пептиды, полипептиды. В таких соединениях группы $—NH—CO—$ называют пептидными.

Некоторые аминокислоты, входящие в состав белков.

Белки

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от $5-10$ тыс. до $1$ млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. protos — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему, по следовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры , т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Строение белков

Все белки образованы двадцатью разными $α$-аминокислотами, общую формулу которых можно представить в виде

где радикал R может иметь самое разнообразное строение.

Белки представляют собой полимерные цепи, состоящие из десятков тысяч, миллионов и более остатков $α$-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют его первичной структурой.

Для белковых тел характерны огромные молекулярные массы (до миллиарда) и почти макроразмеры молекул. Такая длинная молекула не может быть строго линейной, поэтому ее участки изгибаются и сворачиваются, что приводит к образованию водородных связей с участием атомов азота и кислорода. Образуется регулярная спиралевидная структура, которую называют вторичной структурой.

В белковой молекуле могут возникать ионные взаимодействия между карбоксильными и аминогруппами различных аминокислотных остатков и образование дисульфидных мостиков. Эти взаимодействия приводят к появлению третичной структуры .

Белки с $M_r > 50000$ состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых уже имеет первичную, вторичную и третичную структуры. Говорят, что такие белки обладают четвертичной структурой.

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении $рН$ среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные ($—СО—NH—$, пептидная связь), аминные ($—NH_2$) и карбоксильные ($—СООН$) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении $рН$ среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму.

Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет важную роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов; 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Под влиянием протеаз-ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Используют следующие реакции:

— ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;

— биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами $Cu^{2+}$ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Лекция: Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот

Амины, особенности их строения

Вам уже известно, что молекулы органических соединений состоят из атомов углерода, водорода и кислорода. Но среди них есть и такие, которые содержат атомы азота. Именно азотсодержащие органические соединения, такие как аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, являются основой жизни на Земле. Самыми простыми азотсодержащими соединениями являются амины.

Амины – это органические соединения, являющиеся производными аммиака, в молекуле которых один или несколько атомов водорода замещены на углеводородные радикалы (R).

Исходя из данного утверждения, т.е. по числу аминогрупп NH 2 амины подразделяются на:

первичные,

вторичные и

третичные.

Атом азота в молекуле амина всегда готов предоставить свою неподеленную электронную пару другому атому, поэтому он является донором. Таким образом, связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина происходит с помощью донорно-акцепторного механизма. Исходя из этого, амины, как и аммиак, обладают достаточно выраженными основными свойствами.

В зависимости от типа радикала, связанного с атомом азота, амины подразделяются на:

алифатические (CH 3 -N<) и

ароматические (C 6 H 5 -N<).

Изомерия алифатических аминов:

Алифатические амины, иначе называемые предельными, являются более сильными основаниями, чем аммиак. Это обусловлено тем, что в аминах углеводородные заместители имеют положительный индуктивный (+I) эффект. Так же, из - за этого, на атоме азота возрастает электронная плотность. Данный процесс заметно облегчает его взаимодействие с катионом Н + .

Изомерия ароматических аминов:

Ароматические амины проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Это объясняется тем, что неподеленная электронная пара атома азота сдвигается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца. Впоследствии, электронная плотность на атоме азота постепенно снижается.

Химические свойства аминов

Наличие электронной пары на атоме азота наделяет амины основными свойствами. Первичные предельные амины, в силу более сильных основных свойств, взаимодействуют с водой несколько лучше аммиака. В свою очередь, основность вторичных предельных аминов больше первичных. Проявление основных свойств третичными аминами не так однозначно, потому что атом азота в них, нередко экранирован углеводородными радикалами, что мешает проявлению его основных свойств.

Амины вступают в обратимые реакции с водой. Водный р-р аминов является щелочной средой, что является следствием диссоциации образующихся оснований. Общий вид реакции выглядит следующим образом:

RNH 2 + H 2 O <-> RNH 3 + + OH -

Свободные предельные амины и их водные р-ры взаимодействуют с кислотами с образованием солей. К примеру:

CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 → HSO 4

C 6 H 5 NH 2 + HCl → Cl

Соли аминов представляют собой аналоги солей аммония и являются твердыми веществами. Они хорошо растворяются в воде и плохо в неполярных органических растворителях. В реакциях с щелочами при нагревании из солей аминов высвобождаются свободные амины:

[CH 3 NH 3 ]Cl + NаОH → CH 3 NH 2 + NаCl + H 2 O

Первичные предельные амины взаимодействуют с азотистой кислотой с образованием спиртов, газообразного азота N 2 и воды:

RNH 2 + HNO 2 → ROH + N 2 + H 2 O

Это качественная реакция первичных предельных аминов и применяется для их различения от вторичных и третичных.

Вторичные амины в такой же реакции образуют масляные жидкости с запахом - N -нитрозамины:

R 2 NH + HO-N=O → R 2 N-N=O + H 2 O

Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.

• Амины вступают в реакции нуклеофильного замещения:

CH 3 CH 2 Br + CH 3 CH 2 NH 2 → (CH 3 CH 2 ) 2 NH 2 + Br - CH 2 CH 3

• Взаимодействие первичных и вторичных аминов с карбоновыми кислотами приводит к их ацилированию, в результет образуются важнейшие органические соединения амиды:

Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

4C n H 2n+3 N + (6n+3)O 2 → 4nCO 2 + (4n+6)H 2 O

Рассмотрим характерные химические свойства анилина (аминобензола) - простейшего ароматического амина. Аминогруппа в молекуле данного вещества непосредственно соединена с ароматическим кольком. Основные свойства анилина намного слабее алифатических аминов. Поэтому реакция анилина с водой и слабыми кислотами (например, угольной) не идёт.

Анилин реагирует с сильными и средними неорганическими кислотами с образованием фениламмония. К примеру:

С 6 Н 5 N Н 2 + HCl → С 6 Н 5 N Н 3 С l

Соли фениламмония C 6 H 5 NH 3 + хорошо растворимы в воде, но не­растворимы в неполярных органических растворителях.

Аминогруппа ароматических аминов, в частности анилина, втянутая в ароматическое кольцо снижает электронную плотность на атоме азота, но увеличивает ее в ароматическом ядре. Поэтому реакции электрофильного замещения (с галогенами) протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях. К примеру, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Это качественная реакция на анилин.

Анилин реагирует с азотистой кислотой при t 0 0 С, образуются соли диазония, имеющие большое практическое значение и применяемые для синтеза азокрасителей и других соединений:

C 6 H 5 NH 2 + KNO 2 + 2HCl → + Cl - + KCl + 2H 2 O

Продуктами приведенной реакции являются хлорид фенилдиазония, хлорид калия и вода.

При проведении реакции данного типа при высокой t выделяется азот, а анилин превращается в фенол:

C 6 H 5 NH 2 + NaNO 2 + H 2 SO 4 → C 6 H 5 -OH + N 2 + NaHSO 4 + H 2 O

Алкилирование анилина галогенпроизводными углеводородов образует вторичные и третичные амины.

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты - органические соединения, молекулы которых имеют две функциональные группы – амино (-NH 2) и карбокси- (-COOH).

Общая формула аминокислот: (NH2)xR(COOH)y, где x и y чаще всего равны 1 или 2.

Наличие в молекулах данных соединений амино- и карбокси- групп объясняет химические свойства аминокислот, схожие с аминами и карбоновыми кислотами. Поэтому аминокислоты проявляют основные свойства, характерные для соединений, содержащих аминогруппы и ксилотные свойства, характерные для соединений, содержащих карбоксильную группу. Следовательно, аминокислоты - амфотерные органические соединения.

• В реакциях с щелочами аминокислоты проявляют кислотные свойства:

H 2 N-СH 2 -СООН + NаOН → H 2 N-СH 2 -СООН - Nа + + H 2 O

• В реакциях этерификации со спиртами также проявляют кислотные свойства:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

В реакциях с сильными кислотами проявляют основные свойства:

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

Реакция с азотистой кислотой протекает как в случаях с первичными аминами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Алкилирование аминокислоты:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

В реакциях друг с другом аминокислоты образуют дипептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-. К примеру, в реакции глицина и аланина образуется дипептид глицилаланин:

Проведение данной реакции без соблюдения специфических условий синтеза приведет к образованию не глицилаланина, а аланилглицина.

Аминами называются производные аммиака NH 3 , в молекуле которого один или несколько атомов водорода замещены остатками углеводородов.

Аминами можно рассматривать и как производные углеводородов, образованные замещением атомов водорода в углеводородах на группы

 NH 2 (первичный амин);  NHR (вторичный амин);  NR " R " (третичный амин).

В зависимости от числа атомов водорода у атома азота, замещенных радикалами, амины называют первичными, вторичными или третичными.

Группа - NH 2 , входящая в состав первичных аминов, называется аминогруппой. Группа >NH во вторичных аминах называется иминогруппой .

Номенклатура аминов

Обычно амины называют по тем радикалам, которые входят в их молекулу, с прибавлением слова амин.

СН 3 NH 2 – метиламин; (СН 3) 2 NH – диметиламин; (СН 3) 3 N – триметиламин.

Ароматические амины имеют особенности номенклатуры.

С 6 Н 5 NH 2 – фениламин или анилин.

Физические свойства аминов

Первые представители аминов – метиламин, диметиламин, триметиламин – представляют собой при обычной температуре газообразные вещества. Остальные низшие амины – жидкости. Высшие амины – твердые вещества.

Первые представители, подобно аммиаку, растворяются в воде в больших количествах; высшие амины в воде нерастворимы.

Низшие представители обладают сильным запахом. Метиламин CH 3 NH 2 содержится в некоторых растениях, имеет запах аммиака; триметиламин в концентрированном состоянии имеет запах, сходный с запахом аммиака, но в малых концентрациях, с которыми обычно приходится встречаться, имеет очень неприятный запах гнилой рыбы.

Триметиламин (CH 3) 3 N в довольно больших количествах содержится в селедочном рассоле, а также в ряде растений, например, в цветах одного вида боярышника.

Диамины – это группа соединений, которые можно рассматривать как углеводороды, в молекулах которых два атома водорода замещены аминогруппами (NH 2).

Путресцин был впервые найден в гное. Он представляет собой тетраметилендиамин:

Н 2 С – СН 2 – СН 2 – СН 2

  тетраметилендиамин

Кадаверин, гомолог путресцина, был найден в разлагающихся трупах (cadaver – труп), он является пентаметилендиамином:

Н 2 С – СН 2 – СН 2 – СН 2 – СН 2

  пентаметилендиамин

Путресцин и кадаверин образуются из аминокислот при гниении белковых веществ. Оба вещества – сильные основания.

Органические основания, образующиеся при гниении трупов (в том числе путресцин и кадаверин), объединяют общим названием птомаины . Птомаины ядовиты.

Следующий представитель диаминов – гексаметилендиамин – применя-ется для получения ценного синтетического волокна – найлона.

Н 2 С – СН 2 – СН 2 – СН 2 – СН 2 – СН 2

  гексаметилендиамин

Способы получения аминов

1. Действие аммиака на алкилгалогениды (галогенуглеводороды) - реакция Гофмана.

Начальная реакция:

СН 3 I+NH 3 = I

I+NH 3 CH 3 NH 2 +NH 4 I

метиламин

CH 3 NH 2 + СН 3 I[(CH 3) 2 NH 2 ]I

диметиламмонийиодид

[(CH 3) 2 NH 2 ]I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

диметиламин

(CH 3) 2 NH + СН 3 I  [(CH 3) 3 NH]I

триметиламмонийиодид

[(CH 3) 3 NH]I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

триметиламин

(CH 3) 3 N + СН 3 I  [(CH 3) 4 N]I

тетраметиламмонийиодид –

соль четырехзамещенного аммония

Исходный метиламин может быть получен и следующим образом:

I + NaOH = CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

метиламин

В результате этих реакций получается смесь замещенных солей аммония (на первых стадиях реакцию остановить невозможно).

Подобная реакция позволяет получать так называемые инвертные мыла , мыла, которые используются в кислой среде.

(CH 3) 3 N+ С 16 Н 33 Cl[(CH 3) 3 NС 16 Н 33 ]Cl

триметилцетиламмоний хлорид

Моющим действием здесь обладает не анион, как в обычных мылах, а катион. Особенность этого мыла в том, что они используются в кислой среде.

Такие мыла не сушат кожу, имеющую, как известно, кислую среду с

В структуру инвертного мыла можно ввести заместитель, проявляющий антимикробную активность. В этом случае синтезируют бактерицидные мыла, используемые в хирургической практике.

2. Восстановление нитросоединений (катализатор никель)

СН 3 NO 2 + 3H 2 =CH 3 NH 2 + 2Н 2 О

3. В природных условиях алифатические амины образуются в результате гнилостных бактериальных процессов разложения азотистых веществ – в первую очередь при разложении аминокислот, образующихся из белков. Такие процессы происходят в кишечнике человека и животных.

Химические свойства аминов

1. Взаимодействие с кислотами

Амин + кислота = соль

Реакция аналогична реакции образования солей аммония:

NH 3 +HCl=NH 4 Cl

аммиак хлорид аммония

CH 3 NH 2 +HCl= Cl

метиламин хлорид метиламмония

2. Реакция с азотистой кислотой

Эта реакция дает возможность различать первичные, вторичные и третичные алифатические, а также ароматические амины, т.к. они по-разному относятся к действию азотистой кислоты.

Азотистая кислота используется в момент выделения по реакции разбавленной соляной кислоты с нитритом натрия, проводимой на холоду:

NaNO 2 (тв) +HCl(водн)NaCl(водн) +HON=O(водн)